大木 出 / Izuru Ohki, Ph. D.

助教 / Ast. Professor

ohki.izuru.4a @ kyoto-u.ac.jp（京都大学での連絡先、送信の際は@両端のスペースを取ってください）

　2008年4月より生体高分子構造学の助教に着任しました。私は本学の生体高分子構造学講座、白川昌宏助教授のもとでNMR法で学位をとり、その後、横浜市立大、生物分子工学研究所、九大生医研と、様々なラボでNMR、X線、生化学・物理化学的な解析手法を用いて立体構造-機能相関の解析を行ってきました。

　現在は、多様な疾病の診断や治療法の開発を目指して、原因となっている蛋白質複合体の機能・構造を解析しています。同時に高分子量の複合体でも蛋白質間相互作用情報が得られるようなNMR手法、ラベル化法（リジンのメチル化, J.B.NMR 2013）の開発、医療や創薬の場（マイクロドーズ試験等）で実際に使えるような超高感度 MRI測定技術の開発も行っています。また、食糧環境問題の克服に向け、植物の花成に関わる蛋白質（フロリゲン）の機能解析や植物体へのフロリゲンの直接導入による花成制御技術「フロリゲン育種法」の開発も進めています（Nature 2011, TiPS 2013他）。（研究者データベース：ReaD&Researchmap, ResearchGate, Google scholar citations）

　植物分子遺伝学研究室（島本功教授）の終了に伴い、2014年7月より京都大学工学研究科 生体分子機能化学講座に異動し、引き続き研究を進めて行きます。

1996年 東京理科大学基礎工学部生物工学科卒業
2001年 奈良先端科学技術大学院大学バイオサイエンス研究科博士課程修了
　　　　 博士（バイオサイエンス）、2001年

2001年 バイオ産業情報化コンソーシアム(JBIC)・博士研究員（白川昌宏教授、横浜市立大 大学院総合理学研究科 生体超分子計測化学）
2002年 生物分子工学研究所 (BERI)・研究員（楯真一、森川耿右博士）
2006年 九州大学 生体防御医学研究所・博士研究員（神田大輔教授）
2008年 奈良先端科学技術大学院大学 バイオサイエンス研究科・助教

Structure of florigen activation complex, Ohki I, Shimamoto K and Kojima C, Spring-8 Research Frontiers 2011. [Link to PDF]

「花咲かホルモン(フロリゲン)の受容体を世界で初めて発見ー自在に時期を変えて花を咲かせる技術の開発、穀類の増収やバイオ燃料の増産に期待」、奈良先端大プレスリリース、2011年8月1日. [Link]

「花咲かホルモン（フロリゲン）の受容体を発見、立体構造を明らかに」、KEKトピックス、2011年8月11日. [Link]

1) Kosami K*, Ohki I*#, Nagano M*, Furuita K, Sugiki T, Kawano Y, Kawasaki T, Fujiwara T, Nakagawa A, Shimamoto K, Kojima C# (*first authors, #corresponding authors), The crystal structure of the plant small GTPase OsRac1 reveals its mode of binding to NADPH oxidase, J Biol Chem. 289, 28569-78 (2014). [Pubmed]

2) Kosami K, Ohki I#, Hayashi K, Tabata R, Usugi S, Kawasaki T, Fujiwara T, Nakagawa A, Shimamoto K, Kojima C# (#corresponding authors), Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of a rice Rac/Rop GTPase, OsRac1. Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 70, 113-5 (2014). [PubMed]

3) Nakano T, Ohki I, Yokota A, Ashida H, MtnBD is a multifunctional fusion enzyme in the methionine salvage pathway of Tetrahymena thermophila. PLoS One. 8, e67385 (2013). [PubMed]

4) Taoka K, Ohki I, Tsuji H, Kojima C, Shimamoto K, Structure and function of florigen and the receptor complex. Trends Plant Sci. 18, 287-94 (2013). [PubMed]

5) Hattori Y, Furuita K, Ohki I#, Ikegami T, Fukada H, Shirakawa M, Fujiwara T, Kojima C# (#corresponding authors), Utilization of lysine 13C-methylation NMR for protein-protein interaction studies. J Biomol NMR. 55, 19-31 (2013). [PDF]

6) Taoka K*, Ohki I*, Tsuji H*, Furuita K, Hayashi K, Yanase T, Yamaguchi M, Nakashima C, Purwestri YA, Tamaki S, Ogaki Y, Shimada C, Nakagawa A, Kojima C, Shimamoto K (*equally contributed), 14-3-3 proteins act as intracellular receptors for rice Hd3a florigen. Nature. 476, 332-5 (2011). [PubMed]

7) 田岡健一郎、大木 出、辻 寛之、児嶋長次郎、島本 功、14-3-3タンパク質はフロリゲンの細胞内における受容体としてはたらく. ライフサイエンス新着論文レビュー, (2011). [Link]

8) Ohki I, Amida H, Yamada R, Sugihara M, Ishigaki T, Tate S, Surface plasmon resonance study on functional significance of clustered organization of lectin-like oxidized LDL receptor (LOX-1). Biochim Biophys Acta. 1814, 345-54 (2010). [PubMed]

9) Nakamura S, Kuroki K, Ohki I, Sasaki K, Maruyama T, Ito M, Kameda Y, Ikura M, Yamamoto K, Matsumoto N, Maenaka K, Molecular basis for E-cadherin recognition by killer cell lectin-like receptor G1 (KLRG1), J Biol Chem. 284, 27327-35 (2009).

10) Inomata K, Ohki I, Tochio H, Fujiwara K, Hiroaki H, Shirakawa M, Kinetic and thermodynamic evidence for flipping of a methyl-CpG binding domain on methylated DNA. Biochemistry. 47, 3266-71 (2008). [PubMed]

11) Ishigaki T, Ohki I, Utsunomiya-Tate N, Tate SI, Chimeric structural stabilities in the coiled-coil structure of the NECK domain in human lectin-like oxidized low-density lipoprotein receptor 1 (LOX-1). J Biochem. 141, 855-66 (2007). [PubMed]

12) Ohki I, Ishigaki T, Oyama T, Matsunaga S, Xie Q, Ohnishi-Kameyama M, Murata T, Tsuchiya D, Machida S, Morikawa K, Tate S, Crystal structure of human lectin-like, oxidized low-density lipoprotein receptor 1 ligand binding domain and its ligand recognition mode to OxLDL. Structure. 13, 905-17 (2005). [PubMed]

13) Ishigaki T, Ohki I, Oyama T, Machida S, Morikawa K, Tate S, Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the ligand-binding domain of human lectin-like oxidized low-density lipoprotein receptor 1 (LOX-1), Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 61, 524-7 (2005)

14) Kasai N, Tsunaka Y, Ohki I, Hirose S, Morikawa K, Tate S, Solution structure of the HMG-box domain in the SSRP1 subunit of FACT, J Biomol NMR. 32, 83-8 (2005).

15) Fujiwara K, Tenno T, Sugasawa K, Jee JG, Ohki I, Kojima C, Tochio H, Hiroaki H, Hanaoka F, Shirakawa M, Structure of the ubiquitin-interacting motif of S5a bound to the ubiquitin-like domain of HR23B, J Biol Chem. 279, 4760-7 (2004).

16) Watanabe S, Ichimura T, Fujita N, Tsuruzoe S, Ohki I, Shirakawa M, Kawasuji M, Nakao M, Methylated DNA-binding domain 1 and methylpurine-DNA glycosylase link transcriptional repression and DNA repair in chromatin. Proc Natl Acad Sci U S A. 100, 12859-64 (2003). [PubMed]

17) Kato Z, Jee J, Shikano H, Mishima M, Ohki I, Ohnishi H, Li A, Hashimoto K, Matsukuma E, Omoya K, Yamamoto Y, Yoneda T, Hara T, Kondo N, Shirakawa M, The structure and binding mode of interleukin-18. Nat Struct Biol. 10, 966-71 (2003). [PubMed]

18) Ohki I, Shimotake N, Fujita N, Jee J, Ikegami T, Nakao M, Shirakawa M, Solution structure of the methyl-CpG binding domain of human MBD1 in complex with methylated DNA. Cell. 105, 487-97 (2001). [PubMed]

19) Ikegami T, Okada T, Ohki I, Hirayama J, Mizuno T, Shirakawa M, Solution structure and dynamic character of the histidine-containing phosphotransfer domain of anaerobic sensor kinase ArcB from Escherichia coli, Biochemistry 40, 375-86 (2001).

20) Fujita N, Shimotake N, Ohki I, Chiba T, Saya H, Shirakawa M, Nakao M, Mechanism of transcriptional regulation by methyl-CpG binding protein MBD1. Mol Cell Biol. 20, 5107-18 (2000). [PubMed]

21) Ohki I, Shimotake N, Fujita N, Nakao M, Shirakawa M, Solution structure of the methyl-CpG-binding domain of the methylation-dependent transcriptional repressor MBD1. EMBO J. 18, 6653-61 (1999). [PubMed]

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