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第15回梅園賞授賞式が開催されました

細胞シグナル研究室助教、建部 恒博士が第15回梅園賞を受賞しました。
8月22日~24日に本学において開催中のバイオサマーキャンプ2018のプログラムとして、第15回梅園賞の授賞式と記念講演が行われました。当初23日にミレニアムホールで開催予定でしたが、台風の影響により24日に延期となり、バイオサイエンス領域の大講義室にて開催しました。サマーキャンプの他の発表と同様に英語での発表となり、他領域を含む多くの教員と学生が聴衆となりました。

梅園賞は、梅園基金の設立趣旨に沿って、熱気溢れる時期にバイオサイエンス研究に精進し、バイオサイエンス研究科において優れた研究成果(論文発表)をあげた本学の助教あるいはポスドク研究員の1 名を顕彰するものです。過去において助教あるいはポスドクとして本学に在籍していた方も選考の対象としてします。対象者が研究の推進に中心的な役割を果たしたと認められる発表論文(2016年6月1日〜2018年5月31日の期間に査読付き国際学術誌に発表されたもの)の学術的価値とオリジナリティの高さに審査の重点が置かれています。受賞者には表彰状と目録が授与されました。

第15回梅園賞受賞者 建部 恒博士のコメント

この度は梅園賞という素晴らしい賞を頂き大変光栄に思います。梅園先生はかつて私の大学院時代の所属研究室でしばらく研究をされていた方でもあり、その先生の名前を冠する賞を今回私が頂いたということに不思議な縁を感じてもいます。本研究は私が本学に赴任した直後から本格的に開始した研究であり、論文が受理されるまで非常に長い時間と労力を費やすことになりました。その間一貫してサポート頂いた塩﨑一裕教授を始め、一緒に本研究を行ってきた研究室の皆さんおよび共同研究者の方々に深く感謝いたします。

受賞研究の発表内容(演題と要旨)

Substrate specificity of TOR complex 2 is determined by a ubiquitin-fold domain of the Sin1 subunit

Dr. Hisashi Tatebe
(Assistant Professor, Cell Signaling, Division of Biological Science, NAIST)
Target Of Rapamycin (TOR) kinase is an evolutionarily conserved protein kinase that forms structurally and functionally distinct protein complexes TOR complex 1 (TORC1) and TOR complex 2 (TORC2), of which only TORC1 is rapamycin sensitive. In mammals, rapamycin-insensitive TORC2 transmits growth factor signals by phosphorylating and activating a subset of the AGC-family protein kinases such as Akt. Whereas hyperactivation of TORC2 is often associated with cancer development, no TORC2 specific inhibitor has been available to date.

The fission yeast Schizosaccharomyces pombe is a genetically tractable eukaryotic model organism that has been contributing to variety of biological studies over the last several decades. Here, by analyzing fission yeast TORC2 signaling in detail, we revealed that the Sin1 subunit of TORC2 plays a key role in recognition of the TORC2 substrate kinases. While fission yeast Sin1 is dispensable for the assembly and intrinsic catalytic activity of TORC2, Conserved Region In the Middle (CRIM) of Sin1 forms an individual domain that directly binds the TORC2 substrate kinases. Solution structure analysis indicated that Sin1CRIM is a ubiquitin-like domain, of which a characteristic acidic loop is essential for binding the TORC2 substrate kinases. In the fission yeast sin1 null mutant, Sin1CRIM fused with another TORC2 subunit is sufficient to restore phosphorylation of the substrate kinase Gad8 by TORC2. The substrate recognition function is conserved in human Sin1CRIM; thus, Sin1CRIM may serve as a pharmaceutical target to suppress TORC2 hyperactivation.

(2018年10月11日掲載)

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